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一、结核分枝杆菌Hsp16.3分子伴侣活性及其相关功能的研究 二、卡介苗菌MDP1基因敲除的研究
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一、结核分枝杆菌Hsp16.3分子伴侣活性及其相关功能的研究 二、卡介苗菌MDP1基因敲除的研究
论文目录
目录
第1-8 页
主要符号对照表
第8-10 页
中文摘要
第10-12 页
英文摘要
第12-15 页
第一部分 结核分枝杆菌Hsp·分子伴侣活性及其相关功能的研究
第15-86 页
前言
第15-18 页
第一章 Hsp·蛋白的表达、纯化与多抗血清的制备
第18-30 页
前言
第18 页
第一节 实验材料
第18-22 页
第二节 实验步骤
第22-25 页
一、 Hsp·的表达
第22 页
二、 Hsp·蛋白的纯化
第22-24 页
三、 Hsp·蛋白浓度的测定
第24 页
四、 Hsp·多抗血清的制备
第24-25 页
第三节 结果与讨论
第25-30 页
一、 Hsp·的表达与纯化
第25-27 页
二、 蛋白质浓度的测定结果
第27-28 页
三、 多克隆抗血清的制备结果
第28-30 页
第二章 Hsp·突变体G59W的构建极其结构和功能研究
第30-52 页
前言
第30-32 页
第一节 实验材料
第32-33 页
第二节 实验方法
第33-38 页
一、 突变体质粒的构建以及突变体蛋白的纯化
第33-36 页
1 引物设计
第33 页
2 PCR扩增
第33-34 页
3 PCR扩增产物的回收
第34 页
4 PCR产物的平末端磷酸化
第34-35 页
5 连接反应
第35 页
6 转化与筛选
第35-36 页
7 突变体蛋白质的纯化
第36 页
8 突变体蛋白的浓度测定
第36 页
二、 分子伴侣活性的检测
第36-37 页
三、 园二色性光谱的测量
第37 页
四、 ANS结合荧光光谱
第37 页
五、 排阻层析色谱
第37-38 页
六、 非变性孔径梯度聚丙烯酰胺凝胶电泳
第38 页
七、 内源荧光光谱测量
第38 页
第三节 实验结果
第38-49 页
一、 G59W突变体质粒的构建以及突变体蛋白质的纯化
第38-40 页
1 突变体质粒构建
第38-39 页
2 突变体蛋白质纯化的结果
第39-40 页
二、 分子伴侣活性检测结果
第40-41 页
三、 CD光谱的测量结果
第41-44 页
四、 ANS荧光光谱
第44 页
五、 排阻层析色谱
第44-45 页
六、 非变性孔径梯度聚丙烯酰胺凝胶电泳
第45-47 页
七、 内源荧光检测结果
第47-49 页
第四节 讨论
第49-52 页
第三章 融合基因的克隆与表达
第52-63 页
引言
第52 页
第一节 实验材料
第52-53 页
第二节 实验步骤
第53-58 页
一、 引物设计
第53 页
二、 融合基因的获得
第53-55 页
1 PCR分别扩增Hsp16.3和38kDa基因
第54 页
2 PCR产物琼脂糖凝胶电泳回收
第54 页
3 PCR扩增Hsp16.3和38kDa的融合基因
第54-55 页
三、 融合基因和质粒载体的酶切
第55-56 页
四、 酶切产物的连接
第56 页
五、 连接产物的转化
第56 页
六、 重组子的鉴定
第56-57 页
1 快速裂解及质粒大小的鉴定
第56 页
2 PCR初步鉴定
第56-57 页
3 酶切鉴定
第57 页
4 测序鉴定
第57 页
七、 融合蛋白的表达
第57-58 页
第三节 结果
第58-60 页
一、 融合蛋白的表达
第58-59 页
二、 融合蛋白的可溶性
第59-60 页
第四节 讨论
第60-63 页
第四章 Hsp·蛋白细胞内抗氧化功能研究
第63-74 页
引言
第63 页
第一节 实验材料
第63 页
第二节 实验方法
第63-68 页
一、 Hsp·基因、38kDa基因的克隆
第63-68 页
1 引物设计和合成
第64 页
2 PCR扩增目的基因
第64-65 页
3 目的基因与质粒载体的酶切
第65 页
4 酶切产物的连接
第65-66 页
5 连接产物的转化
第66 页
6 重组子的筛选与鉴定
第66 页
7 电转化
第66-67 页
1 ). 耻垢分枝杆菌感受态细胞的制备
第66-67 页
2 ). 电转化
第67 页
8 Hsp16.3外源蛋白的表达与鉴定
第67-68 页
二、 Hsp·抗氧化功能
第68 页
第三节 结果与讨论
第68-74 页
一、 Hsp·外源蛋白的表达与鉴定
第68-72 页
1 重组质粒的酶切结果
第68-69 页
2 15%SDS-PAGE凝胶检测结果
第69-70 页
3 Western Blotting结果
第70-72 页
二、 抗氧化结果
第72-74 页
第五章 Hsp·蛋白细胞内底物的筛选
第74-80 页
引言
第74-75 页
第一节 实验材料
第75-76 页
第二节 实验方法
第76-77 页
第三节 结果与讨论
第77-80 页
第六章 结论
第80-81 页
第七章 参考文献
第81-86 页
第二部分 卡介苗菌MDP1基因敲除技术的研究
第86-98 页
前言
第87-88 页
第一节 材料和方法
第88-90 页
一、 材料
第88 页
二、 方法
第88-90 页
1 M.BCG基因组DNA的提取与纯化
第88 页
2 引物设计及目的基因的PCR扩增
第88 页
3 基因敲除质粒的构建及鉴定
第88-89 页
4 M.BCG感受态细胞的制备及电转化
第89 页
5 MDP1基因敲除菌株的筛选与鉴定
第89-90 页
6 敲除菌株和原代菌株生长曲线的测定
第90 页
第二节 结果
第90-94 页
一、 目的基因MDP1的PCR扩增产物
第90-91 页
二、 pKO-MDP1敲除质粒的酶切鉴定
第91-92 页
三、 敲除菌株的筛选与鉴定
第92-93 页
四、 敲除菌株和原代菌株生长曲线的测定
第93-94 页
第三节 讨论
第94-96 页
第四节 参考文献
第96-98 页
第三部分 热休克蛋白的研究进展
第98-133 页
引言
第99 页
一、 热休克蛋白的分类
第99-100 页
二、 热休克蛋白的转录调节
第100-102 页
三、 热休克蛋白家族简介
第102-119 页
1 Hsp100
第102-103 页
2 Hsp90
第103-104 页
3 Hsp70
第104-107 页
4 Hsp60和Hsp10
第107-110 页
5 小分子热休克蛋白
第110-119 页
1 ). 小分子热休克蛋白的结果特点
第110-111 页
2 ). 小分子热休克蛋白的生理作用
第111-113 页
(1) 保护细胞骨架
第111-112 页
(2) sHsp与细胞的生长和分化
第112 页
(3) sHsp与细胞凋亡
第112-113 页
3 ). 小分子热休克蛋白的分子伴侣机制
第113-114 页
4 ). 小分子热休克蛋白与疾病
第114-116 页
5 ). 小分子热休克蛋白可以作为药物靶点
第116-117 页
6 ). 小分子热休克蛋白的磷酸化
第117 页
7 ). 小分子热休克蛋白举例
第117-119 页
(1) Alpha-crystallin
第117-118 页
(2) Hsp16.3
第118-119 页
四、 展望
第119-121 页
五、 参考文献
第121-133 页
致谢
第133页
本篇论文共
133
页,
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