论文目录 | |
致谢 | 第1-7页 |
摘要 | 第7-9页 |
ABSTRACT | 第9-15页 |
第一章 文献综述 | 第15-39页 |
· 酶催化多功能性的定义及分类 | 第15-17页 |
· 酶催化多功能性的产生 | 第17-19页 |
· 天然酶催化多功能性的产生 | 第17页 |
· 修饰酶催化多功能性的产生 | 第17-19页 |
· 酶催化多功能性在有机合成中的应用 | 第19-36页 |
· 酶促Aldol反应 | 第20-22页 |
· 酶促Nitro-Aldol反应 | 第22-23页 |
· 酶促Knoevenagel缩合反应 | 第23-24页 |
· 酶促Baylis-Hillman反应 | 第24-25页 |
· 酶促Michael加成反应 | 第25-29页 |
· 酶促Markovnikov加成反应 | 第29-30页 |
· 酶促多组分反应 | 第30-35页 |
· 其他反应 | 第35-36页 |
· 本论文的研究目的和内容 | 第36-39页 |
第二章 酯酶BioH催化的Aldol反应及Nitro Aldol反应 | 第39-59页 |
· 引言 | 第39页 |
· 实验部分 | 第39-48页 |
· 实验试剂 | 第39-41页 |
· 实验仪器 | 第41页 |
· 实验方法 | 第41-46页 |
· 酯酶BioH催化Aldol反应 | 第46页 |
· 酯酶BioH催化Nitro-Aldol反应 | 第46页 |
· Aldol产物的表征数据 | 第46-47页 |
· Nitro-Aldol产物的表征数据 | 第47-48页 |
· 酯酶BioH催化Aldol反应 | 第48-53页 |
· 酶源对酶促Aldol反应的影响 | 第48页 |
· 反应介质对酶促Aldol反应的影响 | 第48-50页 |
· 底物摩尔比对酶促Aldol反应的影响 | 第50页 |
· 酶浓度对酶促Aldol反应的影响 | 第50-51页 |
· 底物结构对酶促Aldol反应的影响 | 第51-52页 |
· 反应机理的探讨 | 第52-53页 |
· 酯酶BioH催化的Nitro-Aldol反应 | 第53-57页 |
· 酶源对酶促Nitro-Aldol反应的影响 | 第53页 |
· 反应介质对酶促Nitro-Aldol反应的影响 | 第53-55页 |
· 酶浓度对酶促Nitro-Aldol反应的影响 | 第55页 |
· 底物结构对酶促Nitro-Aldol反应的影响 | 第55-56页 |
· 反应机理的探讨 | 第56-57页 |
· 小结 | 第57-59页 |
第三章 酯酶BioH催化的Knoevenagel缩合反应 | 第59-69页 |
· 引言 | 第59-60页 |
· 实验部分 | 第60-62页 |
· 实验试剂 | 第60-61页 |
· 实验仪器 | 第61页 |
· 酯酶BioH催化的Knoevenagel缩合反应 | 第61-62页 |
· 合成化合物的表征数据 | 第62页 |
· 结果与讨论 | 第62-67页 |
· 酶源对酶促Knoevenagel缩合反应的影响 | 第62-63页 |
· 反应介质对酶促Knoevenagel缩合反应的影响 | 第63-65页 |
· 酶浓度对酶促Knoevenagel缩合反应的影响 | 第65页 |
· 底物结构对酶促Knoevenagel缩合反应的影响 | 第65-66页 |
· 反应机理的探讨 | 第66-67页 |
· 小结 | 第67-69页 |
第四章 酯酶BioH催化的Baylis-Hillman反应 | 第69-81页 |
· 引言 | 第69-70页 |
· 实验部分 | 第70-73页 |
· 实验试剂 | 第70-71页 |
· 实验仪器 | 第71-72页 |
· 酯酶BioH催化的Baylis-Hillman反应 | 第72页 |
· 合成化合物的表征数据 | 第72-73页 |
· 结果与讨论 | 第73-78页 |
· 酶源对酶促Baylis-Hillman反应的影响 | 第73-74页 |
· 溶剂对酶促Baylis-Hillman反应的影响 | 第74-75页 |
· 酶浓度对酶促Baylis-Hillman反应的影响 | 第75-76页 |
· 反应温度对酶促Baylis-Hillman反应的影响 | 第76页 |
· 底物结构对酶促Baylis-Hillman反应的影响 | 第76-77页 |
· 反应机理的探讨 | 第77-78页 |
· 小结 | 第78-81页 |
第五章 天野脂肪酶DF催化的Knoevenagel缩合/Michael加成串联反应 | 第81-93页 |
· 引言 | 第81-82页 |
· 实验部分 | 第82-87页 |
· 实验试剂 | 第82-83页 |
· 实验仪器 | 第83-84页 |
· 天野脂肪酶DF催化的Knoevenagel缩合/Michael加成串联反应 | 第84页 |
· 合成化合物的表征数据 | 第84-87页 |
· 结果与讨论 | 第87-91页 |
· 酶源对酶促Knoevenagel缩合/Michael加成串联反应的影响 | 第87-88页 |
· 酶浓度对酶促Knoevenagel缩合/Michael加成串联反应的影响 | 第88页 |
· 反应温度对酶促Knoevenagel缩合/Michael加成串联反应的影响 | 第88-89页 |
· 底物结构对酶促Knoevenagel缩合/Michael加成串联反应的影响 | 第89-90页 |
· 反应机理的探讨 | 第90-91页 |
· 小结 | 第91-93页 |
第六章 酯酶BioH催化合成3,4-二氢吡喃衍生物 | 第93-107页 |
· 引言 | 第93-94页 |
· 实验部分 | 第94-101页 |
· 实验试剂 | 第94-95页 |
· 实验仪器 | 第95页 |
· 取代苄叉丙酮的合成及表征数据 | 第95-97页 |
· 酯酶BioH催化的3,4-二氢吡喃衍生物的合成 | 第97页 |
· 合成产物的表征数据 | 第97-101页 |
· 结果与讨论 | 第101-105页 |
· 酶源对酶促3,4-二氢吡喃衍生物合成的影响 | 第101页 |
· 酶浓度对酶促3,4-二氢吡喃衍生物合成的影响 | 第101-102页 |
· 反应温度对酶促3,4-二氢吡喃衍生物合成的影响 | 第102-103页 |
· 底物结构对酶促3,4-二氢吡喃衍生物合成的影响 | 第103-104页 |
· 反应机理的探讨 | 第104-105页 |
· 小结 | 第105-107页 |
第七章 天野脂肪酶AS催化合成萘酚吡喃衍生物 | 第107-117页 |
· 引言 | 第107-108页 |
· 实验部分 | 第108-111页 |
· 实验试剂 | 第108-109页 |
· 实验仪器 | 第109页 |
· 天野脂肪酶AS催化的萘酚吡喃衍生物的合成 | 第109-110页 |
· 合成化合物的表征数据 | 第110-111页 |
· 结果与讨论 | 第111-116页 |
· 酶源对酶促萘酚吡喃衍生物合成的影响 | 第111-112页 |
· 反应介质对酶促萘酚吡喃衍生物合成的影响 | 第112页 |
· 酶浓度对酶促萘酚吡喃衍生物合成的影响 | 第112-113页 |
· 反应温度对酶促萘酚吡喃衍生物合成的影响 | 第113-114页 |
· 底物结构对酶促萘酚吡喃衍生物合成的影响 | 第114-115页 |
· 反应机理的探讨 | 第115-116页 |
· 小结 | 第116-117页 |
第八章 总结与展望 | 第117-121页 |
参考文献 | 第121-139页 |
作者简历 | 第139页 |
攻读博士学位期间组要研究成果 | 第139-140
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