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大豆主要致敏原的免疫检测研究

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大豆主要致敏原的免疫检测研究
论文目录
 
摘要第1-7页
Abstract第7-14页
第一章 绪论第14-32页
  · 研究目的和意义第14-15页
  · 大豆蛋白第15-18页
    · 大豆蛋白的分类第15-17页
    · 大豆蛋白的营养价值与应用第17-18页
  · 大豆致敏蛋白第18-21页
    · β-伴球蛋白α亚基第18-19页
    · P34/Gly m Bd 30K第19-20页
    · Gly m Bd 28K第20页
    · 大豆球蛋白酸性多肽第20页
    · 其他致敏蛋白第20-21页
  · 大豆抗原蛋白与食物过敏第21-24页
    · 食物过敏第21-22页
    · 大豆致敏蛋白引起的过敏反应第22-23页
    · 大豆抗原蛋白脱敏处理第23-24页
  · 大豆抗原蛋白检测研究第24-27页
    · 免疫印记第25页
    · 酶联免疫吸附检测(ELISA)第25-26页
    · 免疫组织化学技术第26页
    · 聚合酶链式反应(PCR)第26页
    · 高效液相(HPLC)第26-27页
  · 大豆抗原蛋白抗体制备第27-30页
    · 过敏病人血清第27页
    · 过敏动物血清第27页
    · 重组表达抗原蛋白制备抗体第27-28页
    · 合成肽制备抗体第28-30页
  · 存在的问题、解决方案及技术路线第30-32页
    · 存在问题及解决方案第30-31页
    · 技术路线第31-32页
第二章 β-伴球蛋白α亚基cELISA 检测方法建立第32-57页
  · 引言第32页
  · 材料第32-34页
    · 主要试剂和耗材第32页
    · 实验动物和植物材料第32-33页
    · 主要仪器第33页
    · B 细胞表位预测软件第33页
    · 主要缓冲液配制第33-34页
  · 方法第34-41页
    · 蛋白提取第34页
    · Bradford 法蛋白定量第34页
    · β-伴球蛋白的α亚基切胶回收第34-35页
    · 免疫兔子第35-36页
    · Western blotting第36-37页
    · β-伴球蛋白的α亚基B 细胞表位预测第37页
    · 抗β-伴球蛋白α亚基PcAb 和McAb 制备第37-40页
    · PcAb-60K-A、B 和McAb-60K 特异性分析第40页
    · cELISA 检测方法的建立第40-41页
    · β-伴球蛋白α亚基含量测定第41页
  · 结果与分析第41-54页
    · α亚基切胶纯化第41-42页
    · α亚基B 细胞表位预测第42-45页
    · 抗原制备第45页
    · PcAb-60K-A 和B 特异性第45页
    · McAb 的制备第45-50页
    · cELISA 检测方法第50-53页
    · 大豆和豆粕中 β-伴球蛋白 α 亚基含量检测第53-54页
  · 讨论第54-56页
  · 小结第56-57页
第三章 P34 蛋白iELISA 检测方法建立第57-74页
  · 引言第57页
  · 材料第57-58页
    · 主要试剂和耗材第57页
    · 实验动物和植物材料第57页
    · 质粒和菌株第57页
    · 主要仪器第57页
    · 培养基和主要缓冲液配制第57-58页
  · 方法第58-64页
    · P34 基因和引物合成第58页
    · E.coli 感受态制备第58-59页
    · P34 原核表达载体构建第59-61页
    · 重组P34 蛋白的原核表达第61-62页
    · PcAb 制备第62-63页
    · Western blotting 检测第63页
    · iELISA 检测方法的建立第63页
    · P34 蛋白含量测定第63-64页
  · 结果与分析第64-71页
    · P34 基因合成第64页
    · P34 原核表达载体构建第64-65页
    · P34 融合蛋白的原核表达第65页
    · P34 融合蛋白的纯化第65-66页
    · PcAb 制备第66-68页
    · Western blotting 检测第68页
    · iELISA 检测方法第68-70页
    · P34 蛋白含量第70-71页
  · 讨论第71-73页
  · 小结第73-74页
第四章 Gly m Bd 28K 蛋白iELISA 检测方法建立第74-88页
  · 引言第74页
  · 材料第74页
  · 方法第74-77页
    · Gly m Bd 28K 基因和引物合成第74页
    · Gly m Bd 28K 原核表达载体构建第74-75页
    · 重组Gly m Bd 28K 蛋白的原核表达第75-76页
    · PcAb 制备和效价测定第76-77页
    · Western blotting 检测第77页
    · iELISA 检测方法的建立第77页
    · Gly m Bd 28K 蛋白含量测定第77页
  · 结果与分析第77-86页
    · Gly m Bd 28K 基因合成第77-78页
    · Gly m Bd 28K 原核表达载体构建第78-79页
    · Gly m Bd 28K 融合蛋白的原核表达第79-82页
    · PcAb 制备第82页
    · Western blotting 检测第82-83页
    · iELISA 检测方法第83-85页
    · Gly m Bd 28K 蛋白含量第85-86页
  · 讨论第86页
  · 小结第86-88页
第五章 大豆球蛋白酸性多肽分析和表达第88-98页
  · 引言第88页
  · 材料第88页
    · 质粒和菌株第88页
    · 主要试剂第88页
    · 分析软件第88页
  · 方法第88-91页
    · 11S 球蛋白酸性多肽序列分析第88页
    · 基因和引物合成第88-89页
    · 原核表达载体构建第89-90页
    · 重组蛋白的原核表达第90页
    · Western blotting 检测第90-91页
  · 结果与分析第91-97页
    · 11S 球蛋白酸性多肽同源性分析第91页
    · 基因合成第91页
    · 原核表达载体构建第91-94页
    · 重组蛋白的原核表达第94-97页
    · Western blotting 检测第97页
  · 讨论第97页
  · 小结第97-98页
第六章 结论第98-100页
  ·本研究的主要结论第98-99页
  ·本研究主要创新点第99页
  ·后续工作设想第99-100页
参考文献第100-111页
致谢第111-112页
作者简历第112页

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