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地龙蛋白质组学与造血丝氨酸蛋白酶酶切特异性的分析

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地龙蛋白质组学与造血丝氨酸蛋白酶酶切特异性的分析
论文目录
 
致谢第1-7页
摘要第7-10页
Abstract第10-14页
缩写第14-21页
第一部分第21-64页
第1章 地龙的研究进展第22-32页
  1.1 地龙溶栓药效的研究进展第22-30页
    1.1.1 蚯蚓纤溶酶的分离纯化第23-29页
    1.1.2 蚯蚓纤溶酶药效学的研究第29-30页
    1.1.3 蚯蚓纤溶酶的蛋白空间结构第30页
  1.2 地龙蛋白质组学的研究第30-31页
  1.3 研究内容与意义第31-32页
第2章 普通干燥与冷冻干燥赤子爱胜蚓(Eisenia fetida)的溶栓活性比较与差异蛋白质组学分析第32-64页
  2.1 引言第32-33页
  2.2 实验材料与方法第33-43页
    2.2.1 实验试剂第33页
    2.2.2 实验仪器第33-34页
    2.2.3 地龙的干燥处理第34页
    2.2.4 溶栓活性的测定第34-35页
    2.2.5 普通SDS-PAGE与纤维蛋白酶谱法分析第35-38页
    2.2.6 双向电泳分析第38-43页
  2.3 实验结果第43-57页
    2.3.1 干燥处理后的地龙第43-44页
    2.3.2 溶栓活性的比较分析第44-47页
    2.3.3 纤维蛋白酶谱法分析结果第47-49页
    2.3.4 地龙蛋白质组学的2-DE分析结果第49-52页
    2.3.5 差异蛋白质的鉴定与分析第52-57页
  2.4 分析与讨论第57-63页
    2.4.1 普通干燥与冷冻干燥地龙不同溶栓活性的机理探讨第58-61页
    2.4.2 不同干燥工艺对地龙其他蛋白的影响第61-63页
  2.5 总结第63-64页
第二部分第64-180页
第3章 造血丝氨酸蛋白酶及其酶切特异性第65-98页
  3.1 免疫系统第65-66页
  3.2 肥大细胞第66-77页
    3.2.1 肥大细胞的异质性第67-68页
    3.2.2 肥大细胞颗粒体第68-73页
    3.2.3 肥大细胞的激活途径第73-75页
    3.2.4 肥大细胞的免疫功能第75-77页
  3.3 丝氨酸蛋白酶第77-94页
    3.3.1 丝氨酸蛋白酶的催化机制第78-79页
    3.3.2 胰凝乳蛋白酶样丝氨酸蛋白酶第79-81页
    3.3.3 颗粒体相关丝氨酸蛋白酶第81-82页
    3.3.4 肥大细胞糜蛋白酶第82-93页
    3.3.5 肥大细胞的防御功能第93-94页
  3.4 中性粒细胞第94-95页
  3.5 细胞毒性T淋巴细胞与颗粒酶B第95-96页
  3.6 研究内容与意义第96-98页
第4章 大鼠黏膜肥大细胞蛋白酶(rMCP)-2的延伸酶切特异性及其提高肠道渗透性作用的分析研究第98-140页
  4.1 引言第98-99页
  4.2 实验材料与方法第99-118页
    4.2.1 实验试剂第99-100页
    4.2.2 实验仪器第100页
    4.2.3 rMCP-2重组基因的克隆第100-106页
    4.2.4 重组rMCP-2的表达、分离纯化与激活第106-108页
    4.2.5 噬菌体展示技术测定rMCP-2的延伸酶切特异性第108-110页
    4.2.6 新型重组蛋白底物验证rMCP-2的酶切特异性第110-114页
    4.2.7 rMCP-2体内潜在底物的筛选第114页
    4.2.8 SDS-PAGE与2-DE对大鼠肠道上皮组织蛋白质组的分析第114-116页
    4.2.9 rMCP-2对肠道紧密连接蛋白的筛选第116-118页
  4.3 实验结果第118-136页
    4.3.1 重组rMCP-2的表达、分离纯化与激活第118-119页
    4.3.2 噬菌体展示技术对rMCP-2延伸酶切特异性的分析结果第119-124页
    4.3.3 2-Trx型重组蛋白底物对rMCP-2酶切特异性的验证第124-127页
    4.3.4 rMCP-2体内潜在底物的筛选第127-131页
    4.3.5 rMCP-2在大鼠肠道上皮组织中靶标底物的鉴定第131-133页
    4.3.6 rMCP-2对重组紧密连接蛋白的筛选第133-136页
  4.4 分析与讨论第136-138页
  4.5 总结第138-140页
第5章 人类糜蛋白酶与组织蛋白酶G酶切特异性的比较分析以及对细胞因子的商选择性水解第140-161页
  5.1 引言第140页
  5.2 实验材料与方法第140-144页
    5.2.1 细胞因子与趋化因子第140-141页
    5.2.2 重组HC和hCG的表达合成第141-142页
    5.2.3 噬菌体展示技术测定重组HC和hCG的延伸酶切特异性第142页
    5.2.4 2-Trx型重组蛋白底物与HC和hCG的水解反应第142-143页
    5.2.5 重组HC与hCG对50个重组人类细胞因子/趋化因子的筛选第143-144页
  5.3 实验结果第144-157页
    5.3.1 重组HC与hCG的表达、分离纯化与激活第144-145页
    5.3.2 重组HC与hCG延伸酶切特异性的比较分析第145-148页
    5.3.3 2-Trx型重组蛋白底物对HC与hCG延伸酶切特性的验证第148-153页
    5.3.4 重组HC与hCG对人类细胞因子的高选择性第153-157页
  5.4 分析与讨论第157-159页
  5.5 总结第159-161页
第6章 负鼠颗粒酶B酶切特异性的分析及其在哺乳动物抗菌免疫系统进化中的作用第161-177页
  6.1 引言第161-162页
  6.2 实验材料与方法第162-166页
    6.2.1 实验材料与仪器第162页
    6.2.2 重组负鼠grathepsodenase与人类Gzm B的表达合成第162-163页
    6.2.3 显色底物法测定负鼠grathepsodenase的初级酶切特异性第163-165页
    6.2.4 2-Trx型重组蛋白底物分析比较负鼠grathepsodenase与人类Gzm B的酶切特异性第165-166页
  6.3 实验结果第166-175页
    6.3.1 重组负鼠grathepsodenase与人类Gzm B的表达、分离纯化与激活第166-168页
    6.3.2 重组负鼠grathepsodenase的初级酶切特异性第168-170页
    6.3.3 负鼠grathepsodenase与人类Gzm B延伸酶切特异性的比较分析第170-175页
  6.4 讨论与展望第175-177页
第7章 总结与展望第177-180页
  7.1 总结第177-178页
  7.2 展望第178-180页
参考文献第180-201页
作者简介第201-202页

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