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狂犬病病毒磷蛋白调控细胞自噬的分子机制研究

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狂犬病病毒磷蛋白调控细胞自噬的分子机制研究
论文目录
 
论文创新点第11-12页
摘要第12-14页
Abstract第14-17页
研究意义第17-18页
技术路线第18-19页
第一部分 文献综述第19-41页
第一章 RABV的研究现状第19-28页
  1. RABV的简介第19-20页
  1.1 RABV的粒子结构第19-20页
  1.2 RABV的血清型和基因型第20页
  1.3 RABV的基因组结构第20页
  2. RABV的生命周期第20-22页
  3. RABV N蛋白的生物学功能第22-23页
  3.1 RABV N蛋白作为抗击RABV的免疫保护性抗原第22页
  3.2 RABV N蛋白作为单克隆抗体诊断狂犬病的工具第22页
  3.3 RABV N蛋白对病毒增殖的影响第22页
  3.4 RABV N蛋白介导病毒逃避先天性免疫反应第22-23页
  3.5 RABV N蛋白参与形成P-N-RNA复制复合物第23页
  3.6 RABV N蛋白作为外来抗原的载体第23页
  4. RABV P蛋白的生物学功能第23-26页
  4.1 RABV P蛋白功能性结构域第23-24页
  4.2 RABV P蛋白的磷酸化第24页
  4.3 RABV P蛋白的截短突变体第24页
  4.4 RABV P蛋白的自身聚合作用第24-25页
  4.5 RABV P蛋白参与病毒RNA的合成第25页
  4.6 RABV P蛋白作为新生N蛋白的伴侣蛋白第25页
  4.7 RABV P蛋白与细胞骨架的互作第25-26页
  4.8 RABV P蛋白具有拮抗宿主细胞干扰素的能力第26页
  4.9 RABV P蛋白与线粒体复合物互作第26页
  5. 展望第26-28页
第二章 自噬的研究进展第28-41页
  1. 细胞自噬第28-29页
  1.1 自噬的降解系统第28页
  1.2 自噬的信号通路系统第28-29页
  2. 病毒诱导自噬的分子机制第29-30页
  2.1 病毒—受体互作第29-30页
  2.2 内质网压力第30页
  3. 抗病毒自噬第30-32页
  3.1 自噬抑制病毒复制或消除病毒第30-31页
  3.2 自噬有利于感染细胞生存第31页
  3.3 自噬有助于先天性和获得性免疫第31-32页
  4. 促病毒自噬第32-34页
  4.1 有利于病毒复制第32-33页
  4.2 病毒装配和出芽第33页
  4.3 RNA翻译第33-34页
  4.4 其他间接作用第34页
  5. 病毒感染对自噬途径的调节第34-37页
  5.1 感染细胞诱导自噬泡的形成第35-36页
  5.2 病毒对自噬的破坏第36-37页
  6. 信号通路调控自噬第37-38页
  7. 自噬的研究方法第38-40页
  7.1 自噬诱导剂第38页
  7.2 自噬抑制剂第38页
  7.3 其他方式第38-39页
  7.4 自噬检测方法第39-40页
  8. 结论第40-41页
第二部分 研究内容第41-109页
第一章 RABV对宿主细胞自噬的诱导作用第41-68页
  1. 材料与方法第42-45页
  1.1 细胞与病毒第42页
  1.2 试剂和抗体第42-43页
  1.3 细胞样品的裂解第43页
  1.4 样品浓度的测定第43页
  1.5 免疫荧光第43页
  1.6 免疫印迹第43-44页
  1.7 病毒滴度测定第44页
  1.8 实时荧光定量PCR及绝对定量PCR第44-45页
  2. 实验结果第45-66页
  2.1 RABV感染对GFP-LC3和LC3在N2a细胞中分布的影响第45-51页
  2.2 RABV感染对细胞内源性LC3及SQSTM1的影响第51-53页
  2.3 RABV感染对形成自噬溶酶体的影响第53-56页
  2.4 RABV体内感染对自噬的影响第56-58页
  2.5 RABV感染对N2a细胞自噬流的影响第58-59页
  2.6 增强自噬对病毒复制的影响第59-62页
  2.7 自噬的抑制对病毒复制的影响第62-65页
  2.8 细胞的活性实验第65-66页
  3. 讨论第66-68页
第二章 RABV N/P蛋白对自噬的影响第68-82页
  1. 材料与方法第69-71页
  1.1 细胞与病毒第69页
  1.2 试剂和抗体第69页
  1.3 细胞样品的裂解第69页
  1.4 样品浓度的测定第69-70页
  1.5 免疫共沉淀第70页
  1.6 免疫荧光第70页
  1.7 免疫印迹第70-71页
  1.8 构建Flag-P其P蛋白截短突变体第71页
  1.9 构建GFP-P的P蛋白单点突变及多点突变体第71页
  2. 实验结果第71-80页
  2.1 RABV N/P蛋白对自噬泡聚集的影响第71-72页
  2.2 过表达RABV N/P/M/G/L蛋白对自噬泡聚集的影响第72-74页
  2.3 过表达RABV N/P/M/G/L蛋白对内源性自噬泡LC3水平的影响第74-75页
  2.4 RABV N/P蛋白对内源性LC3聚集的影响第75-76页
  2.5 RABV N/P蛋白对自噬泡和溶酶体LAMP1融合的影响第76-77页
  2.6 RABV P蛋白磷酸化对内源性LC3及SQSTM1的影响第77-78页
  2.7 RABV P蛋白截短体对内源性LC3-Ⅱ及SQSTM1的影响第78-80页
  3. 讨论第80-82页
第三章 RABV诱导细胞自噬的信号通路机制第82-109页
  1. 材料与方法第83-86页
  1.1 细胞与病毒第83页
  1.2 试剂和抗体第83-84页
  1.3 细胞样品的裂解第84页
  1.4 样品浓度的测定第84页
  1.5 免疫共沉淀第84-85页
  1.6 免疫荧光第85页
  1.7 免疫印迹第85页
  1.8 病毒滴度测定第85-86页
  1.9 实时荧光定量PCR第86页
  2.0 构建Myc-CASP2/BECN1真核表达载体及质粒转染第86页
  2. 实验结果第86-105页
  2.1 AKT-MTOR信号通路的激活参与RABV诱导的自噬第86-88页
  2.2 RABV激活AMPK-MAPK信号通路诱导自噬第88-92页
  2.3 CASP2在RABV诱导自噬中的重要作用第92-95页
  2.4 AMPK和MAPK的敲低干扰对自噬泡和溶酶体融合的影响第95-97页
  2.5 AKT/MTOR/AMPK/MAPK/CASP2对SQSTM1的影响第97-98页
  2.6 RABV N/P蛋白对触发信号通路蛋白的影响第98-100页
  2.7 RABV P蛋白和BECN1互作第100-102页
  2.8 BECN1结合RABV P蛋白诱导CASP2介导的不完全自噬反应第102-104页
  2.9 RABV诱导自噬的模式图第104-105页
  3. 讨论第105-109页
  3.1 AKT-MTOR正调控RABV诱导的自噬第105-106页
  3.2 AMPK-MAPK信号通路第106-107页
  3.3 CASP2的负调控自噬介导信号通路第107页
  3.4 病毒蛋白对自噬信号通路的调控第107-109页
全文总结第109-111页
展望第111-112页
参考文献第112-133页
第三部分 附录第133-143页
附录A 本文涉及的引物和真核表达载体第133-135页
附录B 英文缩略词表第135-138页
附录C 常用缓冲液及其配方第138-143页
致谢第143-145页
作者简介第145页

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