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狂犬病病毒磷蛋白调控狂犬病病毒复制的分子机制研究

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狂犬病病毒磷蛋白调控狂犬病病毒复制的分子机制研究
论文目录
 
论文创新点第11-12页
中文摘要第12-16页
Abstract第16-21页
研究意义第21-22页
技术路线第22-24页
第一部分 文献综述第24-50页
第一章 狂犬病病毒P蛋白的研究现状第24-38页
  1. 狂犬病病毒第24-27页
  1.1 狂犬病病毒粒子的结构第24-25页
  1.2 狂犬病病毒的基因组结构第25-26页
  1.3 狂犬病病毒的生活周期第26-27页
  2. 狂犬病病毒P蛋白的多功能性第27-36页
  2.1 P蛋白区域的模块化组成第29页
  2.2 P蛋白的磷酸化第29页
  2.3 P蛋白作为病毒聚合酶蛋白L的辅助因子第29-33页
  2.4 P蛋白作为新生N蛋白的伴侣蛋白第33-34页
  2.5 P蛋白的自我聚合第34-35页
  2.6 P蛋白与细胞骨架的互作第35页
  2.7 P蛋白拮抗宿主细胞干扰素反应的能力第35-36页
  2.8 狂犬病病毒P蛋白的截短体第36页
  3. 展望第36-38页
第二章 Hsp90蛋白的研究现状第38-46页
  1. Hsp90蛋白的简介第38-39页
  2. Hsp90蛋白的结构第39页
  3. Hsp90蛋白的构象动力学第39-40页
  4. Hsp90蛋白辅伴侣分子的调控机制第40页
  5. Hsp90客户蛋白的伴侣循环第40-41页
  6. 翻译后修饰对Hsp90蛋白结构功能的调控第41-43页
  6.1 磷酸化第41-42页
  6.2 乙酰化第42页
  6.3 亚硝基化第42-43页
  7. Hsp90对客户蛋白的识别第43-44页
  8. Hsp90蛋白和客户蛋白的降解第44页
  9. Hsp90抑制剂和人类疾病第44-46页
第三章 Cdc37蛋白依赖和非依赖Hsp90结合方式稳定客户蛋白的研究进展第46-50页
  1. Cdc37蛋白的简介第46页
  2. 作为Hsp90辅助伴侣蛋白的CdC37第46-47页
  3. 非依赖Hsp90结合活性的Cdc37第47-48页
  4. Cdc37与客户蛋白的互作第48页
  5. Cdc37的结构区域第48页
  6. 存在的问题第48-50页
第二部分 研究内容第50-110页
第一章 狂犬病病毒属成员病毒P蛋白作为Hsp90新的客户蛋白的研究第50-72页
1 材料第53-54页
  1.1 主要仪器与器材第53页
  1.2 细胞培养和病毒感染第53页
  1.3 抗体和药物第53-54页
  1.4 质粒构建和质粒转染第54页
2 方法第54-57页
  2.1 细胞的药物处理第54页
  2.2 间接免疫荧光实验(IFA)第54页
  2.3 病毒滴度TCID_(50)的测定第54-55页
  2.4 免疫印迹第55页
  2.5 免疫共沉淀第55-56页
  2.6 实时荧光定量RT-PCR第56页
  2.7 共聚焦分析法第56页
  2.8 细胞活力的测定第56-57页
  2.9 生物学统计分析第57页
3 结果第57-69页
  3.1 Hsp90抑制剂对狂犬病病毒感染的抑制作用第57-61页
  3.2 Hsp90的抑制未能直接影响狂犬病病毒的转录第61页
  3.3 Hsp90的抑制能够降低RABV病毒蛋白的稳定性第61-65页
  3.4 Hsp90抑制剂对外源性表达P蛋白的特异性降解第65页
  3.5 Hsp90与狂犬病病毒P蛋白的互作第65-68页
  3.6 Hsp90与狂犬病病毒属成员病毒P蛋白的互作第68-69页
4 讨论第69-72页
第二章 Cdc37参与Hsp90-P复合体形成的分析及其募集P蛋白至Hsp90伴侣系统的机制研究第72-94页
1 材料第76页
  1.1 主要仪器与器材第76页
  1.2 细胞培养和病毒感染第76页
  1.3 抗体和药物第76页
  1.4 质粒构建和质粒转染第76页
2 方法第76-77页
  2.1 细胞的药物处理第76-77页
  2.2 免疫印迹第77页
  2.3 免疫共沉淀第77页
  2.4 共聚焦分析法第77页
  2.5 生物学统计分析第77页
3 结果第77-91页
  3.1 Cdc37参与Hsp90-P复合物的形成第77-79页
  3.2 Hsp90/Cdc37与狂犬病病毒属成员病毒P蛋白的互作第79-80页
  3.3 Cdc37在募集P蛋白至Hsp90系统过程中呈现依赖Hsp90结合的活性第80-83页
  3.4 Cdc37在募集P蛋白至Hsp90系统过程中存在非依赖Hsp90结合的活性第83-87页
  3.5 Ser13位点非磷酸化Cdc37募集P蛋白至Hsp90系统过程中存在依赖和非依赖Hsp90结合的活性第87-91页
4 讨论第91-94页
第三章 Cdc37和Hsp90通过维持P蛋白的稳定性调控狂犬病病毒感染的研究第94-110页
1 材料第96页
  1.1 主要仪器与器材第96页
  1.2 细胞培养和病毒感染第96页
  1.3 抗体和药物第96页
  1.4 质粒构建和质粒转染第96页
2 方法第96-98页
  2.1 细胞的药物处理第97页
  2.2 免疫印迹第97页
  2.3 免疫共沉淀第97页
  2.4 shRNA干扰质粒及其转染第97页
  2.5 间接免疫荧光实验(IFA)第97页
  2.6 病毒滴度TCID_(50)的测定第97页
  2.7 荧光实时定量RT-PCR第97页
  2.8 生物学统计分析第97-98页
3 结果第98-108页
  3.1 狂犬病病毒感染诱导Hsp90和Cdc37蛋白的表达第98页
  3.2 Hsp90和Cdc37在蛋白水平上影响P蛋白的累积第98-101页
  3.3 Hsp90和Cdc37在蛋白稳定性上影响P蛋白的累积第101-104页
  3.4 Cdc37或Hsp90敲降后对狂犬病病毒感染的影响第104-106页
  3.5 Cdc37和Hsp90稳定P蛋白促进狂犬病病毒感染的机制模型第106-108页
4 讨论第108-110页
全文总结第110-113页
展望第113-114页
参考文献第114-131页
附录第131-140页
附录A 本文涉及的引物和真核表达载体第131-133页
附录B 英文缩略词表第133-135页
附录C 常用缓冲液及其配方第135-140页
致谢第140-142页
作者简介及攻博期间所取得的科研成果第142页

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