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PCV2 Cap蛋白羧基端氨基酸残基的功能性研究

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PCV2 Cap蛋白羧基端氨基酸残基的功能性研究
论文目录
 
中文摘要第1-6页
英文摘要第6-11页
第一章 前言第11-20页
  1.1 猪圆环病毒(PCV)的起源与分类学第11页
  1.2 PCV的危害第11-12页
  1.3 PCV2 的生物学特征第12-16页
    1.3.1 PCV2 的分型与流行病学第13页
    1.3.2 PCV2 主要的开放阅读框第13-14页
    1.3.3 PCV2 细胞侵染及分子致病机理第14-15页
    1.3.4 PCV2 Cap蛋白在致病性中的作用第15-16页
  1.4 PCV2 Cap的结构和功能第16页
  1.5 PCV2 病毒样颗粒(Virus like particles, VLPs)的研究与应用第16-18页
    1.5.1 VLPs研究和应用的潜在价值第16-17页
    1.5.2 PCV2 VLPs的制备方法第17页
    1.5.3 PCV2 VLPs代替野生型病毒研究入侵机理第17-18页
  1.6 PCV2 感染性克隆的构建第18-20页
第二章 本研究的目的意义及技术路线第20-22页
  2.1 本研究的目的和意义第20-21页
  2.2 技术路线第21-22页
第三章 中国南部地区PCV2 流行病学调查及新型PCV2b突变毒株表面结构的模拟第22-40页
  3.1 材料与方法第23-29页
    3.1.1 病料来源第23页
    3.1.2 主要生物学试剂(盒)第23-24页
    3.1.3 主要设备和仪器第24-25页
    3.1.4 引物的设计和合成第25页
    3.1.5 病毒DNA的提取和PCV2 的检测第25-27页
    3.1.6 PCV2 全长基因的PCR扩增第27页
    3.1.7 PCV2 全长基因PCR产物的克隆第27-28页
    3.1.8 生物信息学分析第28-29页
    3.1.9 蛋白 3D结构展示第29页
  3.2 结果第29-37页
    3.2.1 PCV2 的检测和全长基因的扩增第29页
    3.2.2 PCV2 系统进化树分型结果和基因分析第29-31页
    3.2.3 PCV2 Cap蛋白序列比对分析第31页
    3.2.4 PCV2b-1C毒株衣壳蛋白表面结构与抗原性分析第31-34页
    3.2.5 PCV2 重组毒株capsid的 3D结构展示第34-37页
  3.3 讨论第37-38页
  3.4 小结第38-40页
第四章PCVs核衣壳蛋白表面loops结构的模拟分析第40-54页
  4.1 材料与方法第41-42页
    4.1.1 PCVs毒株DNA序列来源第41页
    4.1.2 进化树的构建第41页
    4.1.3 Cap蛋白氨基酸序列比较分析第41页
    4.1.4 蛋白 3D结构的展示第41页
    4.1.5 对PCV1 Cap蛋白和capsid的 3D结构同源建模第41-42页
    4.1.6 磷酸化位点的预测第42页
  4.2 结果第42-52页
    4.2.1 PCV2 系统进化树分型第42-43页
    4.2.2 PCVs Cap蛋白序列差异以及capsid表面loops结构展示第43-44页
    4.2.3 PCV2b capsid五倍轴区域特征第44-49页
    4.2.4 PCV2 Loop CT的结构特征第49-50页
    4.2.5 PCV2 capsid三倍轴区域特征第50页
    4.2.6 PCV2 capsid二倍轴区域特征第50-52页
  4.3 讨论第52-53页
  4.4 小结第53-54页
第五章PCV2 Cap蛋白及相关突变体蛋白的表达与纯化第54-75页
  5.1 材料与方法第54-65页
    5.1.1 PCV2 毒株、抗体、菌种、表达载体、细胞第54页
    5.1.2 主要生物学试剂(盒)第54-56页
    5.1.3 主要设备和仪器第56页
    5.1.4 原核表达载体的构建第56-59页
    5.1.5 重组Cap蛋白的表达和可溶性分析(原核)第59-60页
    5.1.6 真核表达载体的构建第60-61页
    5.1.7 重组杆状病毒DNA的构建与鉴定第61-62页
    5.1.8 昆虫细胞(sf9)的培养第62-63页
    5.1.9 昆虫细胞-杆状病毒表达PCV2 Cap蛋白第63-64页
    5.1.10 聚丙烯酰胺凝胶电泳(SDS-PAGE)第64页
    5.1.11 蛋白质印迹法(Western Blot)第64-65页
    5.1.12 PCV2 Cap蛋白的纯化第65页
  5.2 结果第65-73页
    5.2.1 原核PCV2 Cap蛋白全长及相关突变体质粒的构建与鉴定第65-67页
    5.2.2 原核PCV2 Cap全长蛋白及核定位信号缺失蛋白的表达第67-68页
    5.2.3 原核PCV2 Cap全长蛋白的纯化第68页
    5.2.4 原核PCV2 Cap核定位信号缺失蛋白的纯化第68-70页
    5.2.5 原核PCV2 Cap Loop CT相关突变体蛋白的纯化第70-71页
    5.2.6 真核PCV2 Cap蛋白全长质粒的构建与鉴定第71页
    5.2.7 重组杆状病毒DNA的构建与鉴定第71-72页
    5.2.8 昆虫细胞-重组杆状病毒系统的建立及PCV2 Cap全长蛋白的真核表达第72-73页
    5.2.9 真核PCV2 Cap全长蛋白的纯化第73页
  5.3 讨论第73-74页
  5.4 小结第74-75页
第六章PCV2 VLPs的体外组装机理及细胞内化性质的研究第75-91页
  6.1 材料与方法第75-78页
    6.1.1 细胞、抗体、实验动物第75页
    6.1.2 主要生物学试剂(盒)第75页
    6.1.3 主要设备和仪器第75-76页
    6.1.4 PCV2 VLPs的制备第76页
    6.1.5 透射电镜(Transmission electron microscopy, TEM)的观察第76页
    6.1.6 分子筛层析检测PCV2 VLPs第76页
    6.1.7 PCV2 VLPs进一步提纯第76-77页
    6.1.8 疫苗的配制第77页
    6.1.9 兔多抗的制备第77页
    6.1.10 PCV2 VLPs入侵PK15 细胞实验第77-78页
  6.2 结果第78-88页
    6.2.1 真核PCV2 Cap蛋白的组装第78页
    6.2.2 原核PCV2 Cap蛋白的组装第78-79页
    6.2.3 核定位信号不影响PCV2 VLPs的组装和细胞内化第79-80页
    6.2.4 分子筛验证PCV2 VLPs的组装第80-82页
    6.2.5 PCV2 VLPs的进一步纯化及细胞内化实验第82-83页
    6.2.6 PCV2 VLPs吸附佐剂情况第83页
    6.2.7 PCV2 Cap Loop CT参与病毒的组装和细胞内化第83-84页
    6.2.8 PCV2 Cap Loop CT的PXXP motif不参与病毒的组装和细胞内化第84-86页
    6.2.9 PCV2 Cap Loop CT内的带电荷氨基酸~(227)KD~228参与病毒的细胞内化第86-87页
    6.2.10 PCV2 Cap Loop CT 内的带电荷氨基酸 227K 参与病毒的细胞内化第87-88页
  6.3 讨论第88-90页
  6.4 小结第90-91页
第七章PCV2 感染性克隆DNA的构建及病毒拯救第91-104页
  7.1 材料与方法第91-96页
    7.1.1 PCV2 毒株、细胞、抗体第91页
    7.1.2 主要生物学试剂(盒)第91页
    7.1.3 主要设备和仪器第91页
    7.1.4 野生型PCV2 感染性DNA克隆的构建第91-93页
    7.1.5 突变型PCV2 感染性DNA克隆的构建第93-95页
    7.1.6 PCV2 感染性DNA克隆的转染及间接免疫荧光检测第95-96页
    7.1.7 检测拯救获得的PCV2 滴度第96页
    7.1.8 PCR及荧光定量PCR检测拯救获得的PCV2 及相关突变体第96页
  7.2 结果第96-102页
    7.2.1 野生型及突变型PCV2 感染性DNA克隆的构建与鉴定第96-97页
    7.2.2 间接免疫荧光检测结果第97-98页
    7.2.3 免疫过氧化物酶单层细胞试验(IPMA)的检测结果第98页
    7.2.4 PCR检测结果第98-101页
    7.2.5 荧光定量PCR检测结果第101-102页
  7.3 讨论第102-103页
  7.4 小结第103-104页
第八章 全文总结第104-106页
  8.1 结论第104-105页
  8.2 创新点第105页
  8.3 展望第105-106页
参考文献第106-115页
致谢第115-116页
个人简介第116页

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