论文目录 | |
摘要 | 第1-10
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Abstract | 第10-12
页 |
1 引言 | 第12-27
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· 抗菌肽研究进展 | 第12-19
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· 抗菌肽的发现 | 第12-13
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· 抗菌肽的一般性质 | 第13-14
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· 抗菌肽的生物学活性 | 第14-17
页 |
· 抗菌肽的应用前景 | 第17-19
页 |
· 鸡Fowlicidins 研究进展 | 第19-26
页 |
· Fowlicidins 的发现历史和组织分布 | 第19-20
页 |
· Fowlicidins 的分子生物学特征 | 第20-23
页 |
· Fowlicidins 的抗菌特性及其作用机制 | 第23-25
页 |
· Fowlicidins 的前景展望 | 第25-26
页 |
· 研究目的及意义 | 第26-27
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2 材料与方法 | 第27-49
页 |
· 试验材料 | 第27-32
页 |
· 菌株与质粒 | 第27-28
页 |
· 主要酶类及生化试剂 | 第28
页 |
· DNA 合成及测序 | 第28
页 |
· 溶液及培养基的配制 | 第28-30
页 |
· 主要仪器设备 | 第30-32
页 |
· 试验方法 | 第32-49
页 |
· Fowlicidin-1 编码基因的获得 | 第32-35
页 |
· Fowlicidin-1 编码基因的鉴定 | 第35-36
页 |
· 重组表达载体的构建与鉴定 | 第36-42
页 |
· 融合蛋白的表达 | 第42-44
页 |
· 常规表达条件的优化 | 第44-45
页 |
· 复合自动诱导培养基的使用 | 第45-46
页 |
· d-Fowlicidin-1 融合蛋白的纯化 | 第46-47
页 |
· d-Fowlicidin-1 融合蛋白的裂解 | 第47-48
页 |
· 抗菌肽活性的初步鉴定 | 第48-49
页 |
3 试验结果 | 第49-64
页 |
· Fowlicidin-1 编码基因的获得 | 第49
页 |
· Fowlicidin-1 编码基因的鉴定 | 第49-51
页 |
· d-Fowlicidin-1 编码基因的鉴定 | 第49-50
页 |
· c-Fowlicidin-1 编码基因的鉴定 | 第50-51
页 |
· 重组表达载体的构建与鉴定 | 第51-56
页 |
· 重组表达载体p-d-Fowlicidin 的PCR 鉴定 | 第51-52
页 |
· 重组表达载体p-d-Fowlicidin 的的酶切鉴定 | 第52-53
页 |
· 串联多聚体表达载体p-c-Fowlicidin 的PCR 鉴定 | 第53-54
页 |
· 重组质粒转入表达菌株后的菌落PCR 鉴定 | 第54-56
页 |
· 融合蛋白的诱导表达 | 第56-57
页 |
· d-Fowlicidin-1 融合蛋白的诱导表达 | 第56
页 |
· c-Fowlicidin-1 融合蛋白的诱导表达 | 第56-57
页 |
· 常规表达条件的优化 | 第57-61
页 |
· 诱导温度的确定 | 第57-59
页 |
· 诱导菌体起始浓度的确定 | 第59
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· IPTG 浓度的确定 | 第59
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· 诱导时间的确定 | 第59-61
页 |
· 复合自动诱导培养基的使用 | 第61
页 |
· d-Fowlicidin-1 融合蛋白的纯化 | 第61-62
页 |
· d-Fowlicidin-1 融合蛋白的切割 | 第62-63
页 |
· 抗菌肽活性的初步鉴定 | 第63-64
页 |
4 讨论 | 第64-67
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· 表达系统的选择 | 第64
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· 表达系统中的问题 | 第64-65
页 |
· 密码子及表达条件的优化 | 第65-66
页 |
· 融合蛋白的裂解及活性检测 | 第66-67
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5 结论 | 第67-68
页 |
致谢 | 第68-69
页 |
参考文献 | 第69-76
页 |
攻读硕士学位期间发表的学术论文 | 第76页 |