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鲍铁蛋白、血蓝蛋白原核表达及多克隆抗体制备、纯化

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鲍铁蛋白、血蓝蛋白原核表达及多克隆抗体制备、纯化
论文目录
 
摘要第1-10 页
Abstract第10-12 页
第一章 前言第12-29 页
  1 贝类的免疫系统第13-17 页
    · 细胞免疫第13-15 页
      · 吞噬作用第14 页
      · 包囊作用第14 页
      · 炎症和伤口修复第14-15 页
    · 体液免疫第15-17 页
      · 溶酶体酶第15 页
      · 酚氧化酶原激活系统第15-16 页
      · 抗菌肽第16 页
      · 凝集素第16-17 页
  2 铁蛋白第17-20 页
    · 铁蛋白的结构及特性第17-19 页
    · 铁蛋白的生物学功能第19-20 页
      · 铁离子解毒和储存第19 页
      · 抗氧化功能第19-20 页
      · 铁蛋白的其他功能第20 页
  3 血蓝蛋白第20-27 页
    · 血蓝蛋白的结构及特性第21-24 页
    · 血蓝蛋白的功能及分子生物学特性第24-27 页
      · 血蓝蛋白的载氧功能第24-25 页
      · 血蓝蛋白的酚氧化酶活性第25-26 页
      · 血蓝蛋白的免疫学特性第26-27 页
      · 血蓝蛋白的其它功能第27 页
  4 本研究的内容、目的和意义第27-29 页
第二章 鲍铁蛋白的原核表达及多克隆抗体制备第29-42 页
  1 实验材料第29-30 页
    · 材料第29-30 页
      · 菌株第29 页
      · 实验兔第29 页
      · 表达载体第29 页
      · 酶类及化学试剂第29-30 页
  2 实验方法第30-36 页
    · PCR 引物的设计与合成第30 页
    · 构建 AbFe1、AbFe2 基因的原核表达载体第30-32 页
      · 双酶切pUCAbFe1、pUCAbFe2 质粒第31 页
      · 玻璃奶(Banding)回收琼脂糖凝胶中的DNA第31-32 页
      · 目的基因与表达载体连接第32 页
    · 大肠杆菌E.coli DH5α感受态细胞的大量(100ml)制备第32 页
    · 连接产物转化至感受态细胞(E.coli DH5α)第32 页
    · 快速提取小量质粒DNA 及双酶切鉴定重组子第32-33 页
    · 测序分析及构建分子进化树第33 页
      · 测序分析第33 页
      · 构建分子进化树第33 页
    · 诱导目的基因在大肠杆菌BL21、Rosetta 中表达第33-34 页
      · 将重组阳性质粒转化到表达宿主菌BL21、Rosetta 中第33 页
      · IPTG 诱导表达目的蛋白第33 页
      · 菌液PCR 鉴定目的基因第33-34 页
      · 配制12% SDS-PAGE 蛋白分离凝胶第34 页
    · 制备AbFe1、AbFe2 蛋白的抗血清第34-35 页
    · Western blot 检测抗体第35-36 页
  3 结果与分析第36-41 页
    · BamHI 和XhoI 双酶切获得目的基因片段第36-37 页
    · 构建pET-b 系列表达载体第37 页
    · 重组子的筛选及鉴定第37 页
    · 测序结果与序列分析第37 页
    · AbFe1、AbFe2 的分子进化树分析第37 页
    · IPTG 诱导表达 pET28bAbFe1、 pET22bAbFe2 的蛋白第37-41 页
      · 菌液PCR 鉴定表达菌液中AbFe1、AbFe2 的基因片段第37-38 页
      · SDS-PAGE 分析 pET28bAbFe1、 pET22bAbFe2 融合蛋白第38-39 页
      · AbFe1、AbFe2 抗血清的制备第39 页
      · Western blot 检测抗体的特异性第39-41 页
  4 小结第41-42 页
第三章 鲍血蓝蛋白的原核表达及多克隆抗体的制备第42-54 页
  1 实验材料第42 页
    · 材料第42 页
  2 实验方法第42-47 页
    · PCR 引物的设计与合成第42 页
    · 原核表达载体的构建及多克隆抗体的制备第42-43 页
      · 双酶切pMD18TAbHc1d、pUCAbHc1h 质粒第43 页
      · 筛选和鉴定重组质粒第43 页
      · 序列测定与分析第43 页
      · AbH1d、AbH1h 基因 BL21、Rosetta 中表达第43 页
      · 制备表达目蛋白的抗血清第43 页
    · Bradford 法测定蛋白质含量第43-44 页
      · 电洗脱回收目的蛋白条带第43-44 页
      · 制作蛋白质的标准曲线第44 页
    · 纯化多克隆抗血清第44-45 页
      · 饱和硫酸铵分级纯化抗体第44-45 页
      · 宿主菌的丙酮提取物纯化抗体第45 页
    · 竞争ELISA第45-47 页
      · 筛选抗血清与抗原的最佳结合浓度第45-46 页
      · 竞争ELISA第46-47 页
  3 结果与分析第47-53 页
    · 构建原核表达载体第47 页
    · 重组子的筛选及鉴定第47-48 页
    · AbH1d、AbH1h 测序结果比对第48 页
    · pET28AbH1d、pET21AbH1h 的原核表达第48-49 页
    · 抗血清的制备及Western blot第49-50 页
    · BSA 蛋白浓度的测定及制作标准曲线第50 页
    · 纯化多克隆抗体第50-51 页
    · ELISA 筛选抗血清与抗原的最佳结合浓度第51-52 页
    · 竞争ELISA第52-53 页
  4 小结第53-54 页
第四章 讨论第54-57 页
  · pET 系统表达融合蛋白第54 页
  · 抗体的制备第54-55 页
  · 纯化抗血清第55 页
  · Bradford 法测定蛋白质含量第55-56 页
  · ELISA 筛选抗血清与抗原的最佳结合浓度第56 页
  · Western blot第56 页
  · 全文小结第56-57 页
参考文献第57-62 页
附录Ⅰ基因序列第62-64 页
附录Ⅱ载体图第64-67 页
致谢第67页

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