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豆状囊尾蚴丝氨酸蛋白酶抑制剂(serpin)的克隆表达及酶活性研究

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豆状囊尾蚴丝氨酸蛋白酶抑制剂(serpin)的克隆表达及酶活性研究
论文目录
 
摘要第1-6页
abstract第6-12页
英文缩略表第12-13页
第一章 引言第13-19页
  1.1 豆状囊尾蚴概述第13-14页
    1.1.1 豆状囊尾蚴及豆状囊尾蚴病第13页
    1.1.2 豆状囊尾蚴病的免疫诊断第13-14页
  1.2 丝氨酸蛋白酶抑制剂概述第14-18页
    1.2.1 Serpin结构、功能及作用机理第14-15页
    1.2.2 寄生蠕虫中serpin的研究进展第15-18页
      1.2.2.1 线虫第16页
      1.2.2.2 吸虫第16-17页
      1.2.2.3 绦虫第17-18页
  1.3 研究目的和意义第18-19页
第二章 豆状囊尾蚴SERPIN基因的鉴定与分析第19-28页
  2.1 试验材料第19页
    2.1.1 虫体、菌种和试剂第19页
    2.1.2 仪器与设备第19页
  2.2 试验方法第19-23页
    2.2.1 豆状囊尾蚴总RNA的提取第19-20页
    2.2.2 cDNA的合成第20页
    2.2.3 豆状囊尾蚴serpin基因的扩增第20-22页
    2.2.4 豆状囊尾蚴Cpserpin基因的序列分析第22-23页
  2.3 结果第23-27页
    2.3.1 豆状囊尾蚴serpin基因ORF的扩增第23页
    2.3.2 Serpin基因的序列分析第23-27页
      2.3.2.1 理化性质第23页
      2.3.2.2 二级结构分析第23-25页
      2.3.2.3 结构域分析第25页
      2.3.2.4 序列比对及系统进化分析第25-26页
      2.3.2.5 三级结构预测第26-27页
  2.4 讨论第27-28页
第三章 基于CPSERPIN蛋白间接ELISA方法的建立第28-37页
  3.1 试验材料第28页
    3.1.1 虫株与血清第28页
    3.1.2 菌株、载体及主要试剂第28页
    3.1.3 主要仪器第28页
  3.2 试验方法第28-32页
    3.2.1 重组质粒的构建及鉴定第28-30页
    3.2.2 Cpserpin的原核表达第30页
    3.2.3 Cpserpin蛋白纯化第30页
    3.2.4 Cpserpin的Western-blotting第30-31页
    3.2.5 基于Cpserpin的间接ELISA方法的建立第31页
    3.2.6 间接ELISA方法的优化第31页
    3.2.7 间接ELISA阳性临界值确定第31-32页
    3.2.8 重复性试验第32页
  3.3 试验结果第32-35页
    3.3.1 重组质粒的构建及鉴定第32页
    3.3.2 Cpserpin的原核表达及纯化第32页
    3.3.3 Cpserpin的Western-blotting第32-33页
    3.3.4 间接ELISA方法的优化第33-34页
    3.3.5 ELISA操作步骤优化结果第34-35页
    3.3.6 间接ELISA阳性临界值确定第35页
    3.3.7 重复性试验第35页
  3.4 讨论第35-37页
第四章 豆状带绦虫不同发育阶段CPSERPIN的表达第37-45页
  4.1 试验材料及仪器第37页
    4.1.1 实验动物及血清第37页
    4.1.2 主要试剂第37页
    4.1.3 主要仪器第37页
  4.2 试验方法第37-40页
    4.2.1 Cpserpin荧光定量PCR第37-39页
      4.2.1.1 cDNA的合成第37-38页
      4.2.1.2 引物的设计和合成第38页
      4.2.1.3 Cpserpin基因的qPCR扩增第38-39页
    4.2.2 免疫组化试验第39-40页
      4.2.2.1 Cpserpin多克隆抗体制备第39页
      4.2.2.2 高免血清效价测定第39页
      4.2.2.3 抗体纯化第39-40页
      4.2.2.4 抗体特异性检测第40页
      4.2.2.5 免疫组化第40页
  4.3 试验结果第40-43页
    4.3.1 Cpserpin基因的表达分析第40-41页
    4.3.2 重组蛋白Cpserpin的免疫血清效价测定第41-42页
    4.3.3 抗体特异性检测第42页
    4.3.4 免疫组化分析第42-43页
  4.4 讨论第43-45页
第五章 CPSERPIN的真核表达和酶活抑制实验第45-52页
  5.1 试验材料第45页
    5.1.1 菌株、载体及试剂第45页
    5.1.2 主要仪器第45页
  5.2 试验方法第45-48页
    5.2.1 重组质粒pPIC9K-Cpserpin的构建第45页
    5.2.2 重组质粒pPIC9K-Cpserpin的线性化第45-46页
    5.2.3 酵母感受态细胞的制备第46页
    5.2.4 转化与菌落筛选第46页
    5.2.5 重组蛋白Cpserpin的诱导表达第46-47页
    5.2.6 重组蛋白Cpserpin的纯化及鉴定第47页
    5.2.7 酶活抑制实验第47-48页
  5.3 结果第48-50页
    5.3.1 重组质粒pPIC9K-Cpserpin的线性化第48页
    5.3.2 重组蛋白Cpserpin的诱导表达第48-49页
    5.3.3 重组蛋白Cpserpin的纯化及鉴定第49-50页
    5.3.4 酶活抑制实验第50页
  5.4 讨论第50-52页
第六章 全文结论第52-53页
参考文献第53-58页
致谢第58-59页
作者简历第59页

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