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谷氨酰胺合成酶的表达、纯化、酶学性质及腺苷化现象的研究
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谷氨酰胺合成酶的表达、纯化、酶学性质及腺苷化现象的研究
论文目录
摘要
第1-4 页
Abstract
第4-9 页
第1章 文献综述
第9-26 页
· 谷氨酰胺的性质和生产状况
第9-11 页
· L-谷氨酰胺的基本理化性质
第9-10 页
· 谷氨酰胺的市场状况
第10-11 页
· L-谷氨酰胺的生产方法
第11-15 页
· 化学法
第11 页
· 发酵法
第11-13 页
· 酶法
第13-14 页
· 基因工程在谷氨酰胺生产中的应用
第14-15 页
· 谷氨酰胺合成酶
第15-21 页
· 典型细菌的谷氨酰胺合成酶(GSI)结构
第15-17 页
· 细菌 GS 酶催化机理
第17-18 页
· 细菌 GS 酶活性调控
第18-20 页
· 谷氨酸棒杆菌中的谷氨酰胺合成酶
第20-21 页
· 大肠杆菌表达系统
第21-22 页
· 概述
第21 页
· 大肠杆菌表达载体的构成
第21 页
· 大肠杆菌表达系统
第21-22 页
· 代谢工程
第22-24 页
· 本论文的意义和目的
第24-26 页
第2章 GS 酶与6×His 融合表达
第26-40 页
· 引言
第26-27 页
· 材料与方法
第27-31 页
· 实验材料
第27-29 页
· 实验方法
第29-31 页
· 结果与讨论
第31-39 页
· 分子生物学构建过程
第31-34 页
· 带有不同位置His-tag 的重组GS 的表达
第34-36 页
· C 端His-tag 导致重组GS 酶完全不可溶表达的机理分析
第36-38 页
· GS 包涵体复性初步研究
第38-39 页
· 本章小结
第39-40 页
第3章 促进重组GS 酶可溶性表达的探索
第40-55 页
· 引言
第40-41 页
· 材料与方法
第41-44 页
· 实验材料
第41-43 页
· 实验方法
第43-44 页
· 结果与讨论
第44-53 页
· 重组质粒和菌株构建策略及构建过程
第44-51 页
· 目标蛋白的表达
第51-53 页
· 本章小结
第53-55 页
第4章 重组GS 酶的纯化与酶学性质研究
第55-73 页
· 引言
第55 页
· 材料与方法
第55-58 页
· 表达菌株
第55 页
· 仪器和试剂
第55-56 页
· 培养基
第56 页
· 实验方法
第56-58 页
· 结果与讨论
第58-72 页
· 诱导重组大肠杆菌表达GS 条件的优化
第58-60 页
· 带有 His-tag 的重组GS 的纯化
第60-64 页
· 重组 GS 酶学性质研究
第64-72 页
· 本章小结
第72-73 页
第5章 GS 的腺苷化现象研究
第73-83 页
· 引言
第73 页
· 材料与方法
第73-75 页
· 表达菌株
第73 页
· 仪器和试剂
第73 页
· 培养基
第73-74 页
· 实验方法
第74-75 页
· 结果与讨论
第75-82 页
· 本章小结
第82-83 页
第6章 结论和展望
第83-87 页
· 结论
第83-84 页
· 本论文的创新点
第84-85 页
· 展望
第85-87 页
参考文献
第87-91 页
致谢
第91-92 页
附录A 仪器与设备
第92-93 页
附录B 常用生化试剂
第93-94 页
附录C 培养基和缓冲液配制
第94-95 页
附录D 聚合酶链式反应(PCR)
第95-96 页
附录E 酶切与连接
第96-98 页
附录F 琼脂糖凝胶电泳
第98-99 页
附录G E. coli 感受态细胞的转化
第99-100 页
附录H 菌株的培养及表达
第100-101 页
附录I 考马斯亮蓝法(Bradford 法)测定蛋白浓度
第101-102 页
附录J 谷氨酰胺合成酶活性测定方法
第102-105 页
附录K SDS-PAGE 蛋白质电泳
第105-108 页
附录L E. coli 感受态细胞的制备
第108-109 页
附录M 凝胶层析(Gel-filtration Chromatography)操作步骤
第109-110 页
附录N 固定化金属离子螯合亲和层析色谱(IMAC)
第110-112 页
个人简历和在学期间发表的学术论文
第112页
本篇论文共
112
页,
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