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Polyhedrin融合家蚕溶菌酶BmLZM的表达、纯化与活性检测

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Polyhedrin融合家蚕溶菌酶BmLZM的表达、纯化与活性检测
论文目录
 
摘要第1-8页
Abstract第8-13页
缩略语第13-14页
第一章 引言第14-23页
  · 溶菌酶概述第14页
  · 溶菌酶的类型第14-15页
  · c 型溶菌酶结构第15页
  · 溶菌酶抗菌谱第15-16页
  · 溶菌酶催化反应机制及稳定条件第16-17页
  · 溶菌酶的应用第17页
  · 国内外溶菌酶生产现状及存在问题第17-18页
  · 家蚕核型多角体病毒(BmNPV)多角体蛋白概述第18-20页
  · 昆虫溶菌酶的研究现状及认识第20-21页
  · 实验方案和技术路线第21-23页
    · 实验意义和内容第21-22页
    · 技术路线第22-23页
第二章 生物信息学分析第23-30页
  · 生物信息学工具第23页
  · 方法第23-28页
    · BmLZM 的基因序列第23-26页
    · BmLZM 蛋白保守序列与活性位点的预测第26页
    · BmLZM 蛋白氨基酸同源性比较分析第26-27页
    · BmLZM 的蛋白结构预测第27-28页
    · BmLZM 蛋白的物种进化关系分析第28页
  · 讨论第28-30页
第三章 BmLZM 基因的克隆、表达和纯化第30-53页
  · 材料与试剂第30-32页
    · 材料和载体第30页
    · 试剂第30页
    · 主要试剂的配置第30-32页
  · 方法第32-43页
    · 家蚕脂肪体组织总 RNA 的提取和 cDNA 的合成第32-34页
    · 引物设计和目的基因的获得第34-35页
    · 野生 BmNPV 病毒基因组的提取第35页
    · PCR 扩增 Polh 基因第35-36页
    · E.coli TG1、BL21(DE3)感受态细胞的制备(CaCl2法)第36页
    · PCR 产物 Polh 与表达载体 pET-28a 的双酶切第36页
    · PCR 产物 BmLZM 的双酶切第36-37页
    · 酶切产物处理及回收第37页
    · Polh 与 pET-28a 连接反应第37页
    · 连接产物的转化第37-38页
    · 重组质粒 pET-28a-Polh 的筛选与鉴定第38-39页
    · 重组表达载体 pET-28a-Polh-Thb 的双酶切第39页
    · pET-28a-Polh-Thb 酶切产物回收及纯化第39页
    · BmLZM 与 pET-28a-Polh-Thb 连接反应第39-40页
    · BmLZM 与 pET-28a-Polh-Thb 连接产物的转化第40页
    · 重组质粒 pET-28a-Polh-Thb-BmLZM 的筛选与鉴定第40-41页
    · 重组质粒 pET-28a-Polh-Thb-BmLZM 的测序鉴定第41页
    · 重组质粒 pET-28a-Polh-Thb-BmLZM 转 BL21 及鉴定第41页
    · 重组质粒在大肠杆菌中表达及最佳表达时间第41-42页
    · 重组蛋白的大量表达及表达产物的存在形式第42-43页
    · 调节蛋白缓冲液 pH 值及离心法纯化重组蛋白第43页
  · 实验结果与分析第43-51页
    · BmLZM 基因的克隆结果第43-44页
    · 野生 BmNPV 病毒基因组的提取第44-45页
    · Polh 基因的克隆结果第45页
    · 重组质粒 pET-28a-Polh 的 PCR 和双酶切鉴定第45-46页
    · 质粒中 pET-28a-Polh-BmLZM 的 PCR 和双酶切鉴定第46-48页
    · 测序鉴定结果第48页
    · Polh-BmLZM 诱导表达及最佳表达时间第48-49页
    · 表达产物的存在形式及融合蛋白的纯化第49-51页
  · 讨论第51-53页
第四章 天然 Polyhedrin 的纯化及多克隆抗体制备第53-63页
  · 材料与试剂第53-54页
    · 材料第53页
    · 试剂第53页
    · 主要试剂的配置第53-54页
  · 方法第54-57页
    · 天然 Polh 的初步纯化第54-55页
    · RESOURCE Q 进一步纯化第55页
    · HiPrep 26/10 脱盐柱纯化第55页
    · Polh 的多克隆抗体制备第55-56页
    · 融合蛋白的 Western Blot 检测第56-57页
  · 实验结果与分析第57-61页
    · 天然 Polh 的初步纯化结果第57-58页
    · RESOURCE Q 纯化结果第58-59页
    · HiPrep 26/10 Polh 纯化第59-60页
    · 质谱分析第60-61页
    · 融合蛋白的 Western Blot 检测第61页
  · 讨论第61-63页
第五章 目的蛋白 BmLZM 的回收与活性检测第63-72页
  · 材料与试剂第63-64页
    · 材料第63页
    · 试剂第63页
    · 主要试剂的配置第63-64页
  · 方法第64-66页
    · 融合蛋白酶切前预处理第64页
    · Thrombin 酶切融合蛋白第64-65页
    · Thrombin 酶切后目的蛋白 BmLZM 的回收第65页
    · 热激法活性检测第65页
    · 琼脂扩散法活性检测第65-66页
    · 比浊法酶活检测第66页
  · 实验结果与分析第66-70页
    · 融合蛋白酶切前预处理结果第66-67页
    · 融合蛋白凝血酶酶切第67-68页
    · Thrombin 酶切后 BmLZM 蛋白的纯化第68页
    · 热激法活性检测结果第68-69页
    · 琼脂扩散法活性检测结果第69页
    · 比浊法(溶壁微球菌)活性检测结果第69-70页
  · 讨论第70-72页
第六章 融合蛋白 Polh-BmLZM 悬滴结晶条件初步探索第72-78页
  · 材料与试剂第72页
    · 材料第72页
    · 试剂第72页
    · 主要试剂的配制第72页
  · 方法第72-75页
    · 原理第72-73页
    · 盖玻片的硅化处理第73页
    · 蛋白质的预处理第73-74页
    · 晶体培养第74-75页
    · 试验观测第75页
  · 实验结果与分析第75-76页
    · 融合蛋白 Polh-BmLZM 结晶条件初步探索结果第75-76页
  · 讨论第76-78页
结论第78-79页
参考文献第79-84页
致谢第84页

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