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Facile Expression and Purification of Therapeutic Protein(Peptide)Using the Cleavable Self-Aggregating Tag Scheme

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Facile Expression and Purification of Therapeutic Protein(Peptide)Using the Cleavable Self-Aggregating Tag Scheme
论文目录
 
摘要第1-6页
abstracts第6-12页
Chapter Ⅰ Introduction第12-20页
    1.1 Medicinal Peptide第12-13页
    1.2 Peptide production strategies第13-17页
        1.2.1 Chemical peptide production第13-14页
        1.2.2 Recombinant protein production第14-15页
        1.2.3 Cleavage self-Aggregating Tag method for peptide production第15-17页
    1.3 SpyTag/SpyCatcher system for peptide production第17-18页
    1.4 Research Objective and Significance第18-20页
Chapter Ⅱ Human Growth Hormone Production by cSAT Scheme第20-58页
    2.1.Introduction第20-21页
    2.2.Experimental materials第21-25页
    2.3 Experiment method第25-41页
        2.3.1 DNA and Plasmid extraction第25-26页
        2.3.2 pET30(a)-hGH-MRM-Mxe GyrA-ELK16 and pET30(a)-hGH-MRM-Mxe GyrA-ELK16/L6KD/EFK8/α3 peptide plasmids construction第26-37页
        2.3.3 Peptide fusion cloning and protein expression第37-38页
        2.3.4 Protein purification by intein-mediated cleavage第38-39页
        2.3.5 HPLC and UPLC-MS for identification of human growth hormone by amino acid composition after protein purification第39-40页
        2.3.6 Endotoxin molecules treatment第40页
        2.3.7 hGH activity assay using Nb2-11 cell culture and ELISA test第40-41页
    2.4 Results第41-58页
        2.4.1 Constructions of fusion proteins第41-44页
        2.4.2 Expression of different plasmids into E.coli.and hGH purification第44-51页
        2.4.3 HPLC and UPLC-MS for identification of human growth hormone by amino acid composition after protein purification第51-53页
        2.4.4 hGH bioactivity assay第53-55页
        2.4.5 Discussion第55-58页
Chapter Ⅲ Modification of c SAT Scheme with spyTag/spyCatcher for Production of Therapeutic Protein(Peptide)第58-77页
    3.1.Introduction第58-59页
    3.2.Experimental materials第59页
    3.3.Experimental Method第59-69页
        3.3.1.Plasmid construction第60-67页
        3.3.2.Bacterial culture conditions and peptide fusion cloning expression第67-68页
        3.3.3.Mtu intein Protein purification第68页
        3.3.4.HPLC for identification of human growth hormone by amino acid composition after protein purification第68-69页
    3.4 Results第69-76页
        3.4.1.Constructions of fusion proteins第69-71页
        3.4.2.Fusion vector expression into E.coli and purification of BNP,IGF-1 and hGH第71-74页
        3.4.3.High Performance Liquid Chromatographic(HPLC)and MALDI-TOF assay for protein identification第74-75页
        3.4.4.Discussion第75-76页
    3.5 Conclusion第76-77页
Conclusions and Prospects第77-79页
References第79-86页
Annexes第86-92页
攻读硕士学位期间取得的研究成果第92-93页
Acknowledgements第93-94页
附件第94页

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