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耐热木聚糖酶在毕赤酵母中表达纯化及其酶学性质研究

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耐热木聚糖酶在毕赤酵母中表达纯化及其酶学性质研究
论文目录
 
摘要第1-11页
Abstract第11-13页
第一章 综述第13-32页
1 生物质能的概述第13-16页
  1.1 生物质能第13-14页
  1.2 国内外对生物质能的研究和应用概况第14-15页
  1.3 发展生物质能的意义第15-16页
    1.3.1 经济意义第15页
    1.3.2 社会意义第15页
    1.3.3 环境保护意义第15-16页
2 木聚糖酶概述第16-28页
  2.1 半纤维素与木聚糖第16-17页
  2.2 木聚糖酶的分类第17-19页
  2.3 木聚糖酶的结构功能特性第19-20页
    2.3.1 催化区结构域(Catalytic Domain,CD)第19页
    2.3.2 纤维素结合域(Cellulose. Binding Domain,CBD)第19-20页
    2.3.3 木聚糖结合区(Xylan. Binding Domain,XBD)第20页
    2.3.4 连接序列(Linker sequence)第20页
    2.3.5 热稳定区(Thermostabilising Domain)第20页
    2.3.6 其它未知功能区域第20页
  2.4 聚糖酶催化的分子机制第20-21页
  2.5 木聚糖酶特性第21-22页
  2.6 耐热木聚糖酶第22-24页
  2.7 木聚糖酶在工业上的应用第24-28页
    2.7.1 木聚糖酶在造纸工业上的应用第24-25页
    2.7.2 木聚糖酶在食品行业上的应用第25页
    2.7.3 木聚糖酶在饲料工业上的应用第25-26页
    2.7.4 木聚糖酶在能源行业上的应用第26页
    2.7.5 木聚糖酶在其他行业上的应用第26-28页
3 木聚糖酶的基因工程第28-31页
  3.1 木聚糖酶在细菌(大肠杆菌或者原核)表达第28-29页
  3.2 木聚糖酶在真菌(毕赤酵母或真核)表达第29-30页
  3.3 木聚糖酶在其他系统中表达第30-31页
4 本研究的目的意义和研究内容第31-32页
第二章 PPIC9K-XynA重组质粒的构建第32-46页
1 实验材料第32-34页
  1.1 样品和载体第32页
  1.2 引物第32页
  1.3 主要分析软件第32页
  1.4 主要试剂第32-33页
  1.5 主要溶液和主要培养基第33-34页
  1.6 主要仪器第34页
2 实验方法第34-38页
  2.1 pPIC9K载体的提取第34-35页
  2.2 XynA基因的克隆第35-36页
  2.3 pPIC9K-XynA重组质粒的构建第36-37页
  2.4 pPIC9K-XynA重组质粒在E.coli DH5α中的复制和验证第37-38页
    2.4.1 感受态细胞的制备第37页
    2.4.2 转化反应第37-38页
    2.4.3 pPIC9K-XynA重组质粒的验证第38页
3 结果与分析第38-44页
  3.1 pPIC9K载体第38-39页
  3.2 木聚糖酶XynA基因的克隆第39-42页
    3.2.1 木聚糖酶XynA基因的序列第39-40页
    3.2.2 木聚糖酶信号肽第40-41页
    3.2.3 木聚糖酶XynA基因上的没有酶切位点第41页
    3.2.4 pPIC9K载体克隆位点第41页
    3.2.5 引物的设计第41-42页
  3.3 pPIC9K-XynA重组质粒的构建第42-44页
    3.3.1 木聚糖酶XynA基因第42-43页
    3.3.2 pPIC9K和XynA双酶切第43-44页
    3.3.3 pPIC9K-XynA重组质粒及其双酶切验证第44页
4 小结第44-46页
第三章 木聚糖酶基因XynA在毕赤酵母中的表达第46-57页
1 实验材料第46-47页
  1.1 样品和载体第46页
  1.2 主要试剂第46页
  1.3 实验仪器第46页
  1.4 主要溶液第46-47页
  1.5 主要培养基第47页
    1.5.1 各种母液的配制第47页
    1.5.2 各种培养基的配制第47页
2 实验方法第47-50页
  2.1 pPIC9K-XynA重组质粒的线性化第47-48页
  2.2 毕赤酵母电转化方法第48页
    2.2.1 菌体的准备第48页
    2.2.2 电击转化第48页
  2.3 阳性转化子的筛选第48-49页
  2.4 毕赤酵母的诱导表达第49页
  2.5 毕赤酵母的诱导表达的影响因素第49-50页
    2.5.1 木糖标准曲线的制定第49页
    2.5.2 木聚糖酶酶活的测定第49-50页
    2.5.3 产木聚糖酶酶活随温度的变化第50页
    2.5.4 产木聚糖酶酶活随pH值的变化第50页
    2.5.5 产木聚糖酶酶活随时间的变化第50页
    2.5.6 产木聚糖酶酶活随诱导物浓度的变化第50页
3 结果与分析第50-56页
  3.1 pPIC9K-XynA重组质粒线性化的图像第50-51页
  3.2 毕赤酵母电转化第51页
  3.3 阳性转化子的筛选第51-52页
  3.4 毕赤酵母木聚糖酶基因与大肠杆菌木聚糖酶的对比第52-53页
  3.5 毕赤酵母的诱导表达的影响因素第53-56页
    3.5.1 木糖标准曲线第53-54页
    3.5.2 产木聚糖酶酶活随温度的变化第54页
    3.5.3 产木聚糖酶酶活随pH值的变化第54-55页
    3.5.4 产木聚糖酶酶活随诱导时间的变化第55页
    3.5.5 产木聚糖酶酶活随诱导物浓度的变化第55-56页
4 小结第56-57页
第四章 木聚糖酶的纯化及其酶学性质的分析第57-74页
1 实验材料第57页
  1.1 实验仪器第57页
  1.2 主要溶液第57页
2 实验方法第57-62页
  2.1 毕赤酵母表达木聚糖酶纯化第57-59页
    2.1.1 采用硫酸铵逐级沉淀法提取粗酶第57-58页
    2.1.2 粗酶的透析处理第58页
    2.1.3 蛋白质标准曲线第58页
    2.1.4 DEAE Sephadex A-25弱阴离子交换柱层析第58-59页
    2.1.5 Sephadex G-75凝胶柱层析第59页
    2.1.6 重组蛋白的干燥第59页
  2.2 大肠杆菌表达木聚糖酶纯化第59-60页
    2.2.1 木聚糖酶在大肠杆菌中诱导表达第59页
    2.2.2 重组蛋白的预处理第59页
    2.2.3 重组蛋白的纯化和干燥第59-60页
  2.3 木聚糖酶的电泳第60页
    2.3.1 蛋白的制备第60页
    2.3.2 全菌粗蛋白SDS-PAGE第60页
  2.4 酶学性质测定第60-62页
    2.4.1 酶的最适温度测定第60-61页
    2.4.2 酶的热稳定性研究第61页
    2.4.3 酶的最适pH测定第61页
    2.4.4 酶的pH稳定性研究第61页
    2.4.5 抑制剂和去污剂对酶活力的影响第61页
    2.4.6 金属离子对酶活力的影响第61页
    2.5.7 木聚糖酶米氏常数的测定第61-62页
3 结果与分析第62-73页
  3.1 硫酸铵分级沉淀各个阶段酶活第62页
  3.2 蛋白质标准曲线第62-63页
  3.3 木聚糖酶纯化第63-65页
    3.3.1 DEAE Sephadex A-25弱阴离子交换柱层析第63-64页
    3.3.2 Sephadex G-75凝胶柱层析第64-65页
  3.4 木聚糖酶的酶谱第65-66页
  3.5 热稳定木聚糖酶的酶学性质第66-73页
    3.5.1 木聚糖酶的最适温度第66-67页
    3.5.2 木聚糖酶的最适pH第67-68页
    3.5.3 木聚糖酶温度耐受性第68-69页
    3.5.4 木聚糖酶pH耐受性第69-70页
    3.5.5 酶抑制剂或去污剂对木聚糖酶活性的影响第70-71页
    3.5.6 金属离子对木聚糖酶活性的研究第71-72页
    3.5.7 木聚糖酶的米氏常数第72-73页
4 小结第73-74页
第五章 结论与展望第74-76页
1 结论第74-75页
2 展望第75-76页
参考文献第76-84页
致谢第84页

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