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叶绿体蛋白PRDA1和Frataxin的初步研究
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叶绿体蛋白PRDA1和Frataxin的初步研究
论文目录
摘要
第1-8页
Abstract
第8-10页
缩略名词表(Abbreviations)
第10-11页
1. 前言
第11-34页
1.1 研究背景
第11-32页
1.1.1 叶绿体的简介
第11-20页
1.1.1.1 叶绿体的结构
第11-12页
1.1.1.2 叶绿体基因组
第12-15页
1.1.1.3 叶绿体中的蛋白
第15-17页
1.1.1.4 质体中四吡咯的代谢
第17-19页
1.1.1.5 叶绿体反向传导信号
第19-20页
1.1.2 叶绿体基因表达调控的研究进展
第20-24页
1.1.2.1 转录水平的调控
第20-22页
1.1.2.2 mRNA的剪切
第22-23页
1.1.2.3 RNA编辑
第23-24页
1.1.3 叶绿体拟核
第24-27页
1.1.4 MRL7简介
第27页
1.1.5 Frataxin的研究近况
第27-31页
1.1.6 BIFC技术简介
第31-32页
1.2 问题的提出
第32页
1.2.1 PRDA1的研究基础
第32页
1.2.2 AtFH的研究基础
第32页
1.3 研究目的及意义
第32-34页
1.3.1 PRDA1的研究目的及意义
第32-33页
1.3.2 AtFH的研究目的及意义
第33-34页
2. 材料与方法
第34-42页
2.1 材料
第34-35页
2.1.1 植物材料
第34页
2.1.2 常用试剂及主要仪器
第34页
2.1.3 常用贮存液
第34-35页
2.2 实验方法
第35-42页
2.2.1 植物的RNA提取及反转录
第35页
2.2.2 PRDA1表达谱检测
第35-36页
2.2.3 光诱导对PRDA1表达的影响
第36页
2.2.4 蛋白的亚细胞定位
第36-37页
2.2.4.1 亚细胞定位载体的构建
第36页
2.2.4.2 亚细胞定位观察
第36-37页
2.2.4.3 共定位分析
第37页
2.2.5 蛋白间互作关系的验证
第37页
2.2.5.1 BIFC载体的构建
第37页
2.2.5.2 蛋白互作的观察
第37页
2.2.6 RNA编辑的检测
第37-38页
2.2.7 PRDA1蛋白质的诱导表达与纯化
第38-40页
2.2.7.1 蛋白表达载体的构建
第38页
2.2.7.2 蛋白的诱导表达
第38-39页
2.2.7.3 菌体的超声波破碎及样品制备
第39页
2.2.7.4 蛋白质表达检测
第39页
2.2.7.5 蛋白质的纯化
第39-40页
2.2.8 AtFH基因克隆及亚细胞定位载体的构建
第40页
2.2.9 AtFH的亚细胞定位
第40-41页
2.2.10 AtFH的共定位分析
第41-42页
3. 结果分析
第42-50页
3.1 PRDA1表达谱分析
第42-43页
3.2 PRDA1受光诱导表达
第43-44页
3.3 PRDA1定位于叶绿体拟核
第44-46页
3.4 PRDA1与MRL7存在互作关系
第46-47页
3.5 质体RNA编辑分析
第47页
3.6 PRDA1蛋白表达及纯化分析
第47-48页
3.7 生物信息学预测AtFH的定位
第48页
3.8 AtFH定位于叶绿体
第48-49页
3.9 AtFH能够与MRL7-L共定位
第49-50页
4. 讨论
第50-53页
4.1 PRDA1的表达量在空间上与叶绿体发育相一致
第50-51页
4.2 AtFH可能定位于叶绿体中与铁离子螯合酶相互作用
第51-53页
附录
第53-57页
参考文献
第57-64页
致谢
第64页
本篇论文共
64
页,
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。
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