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叶绿体蛋白PRDA1和Frataxin的初步研究

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叶绿体蛋白PRDA1和Frataxin的初步研究
论文目录
 
摘要第1-8页
Abstract第8-10页
缩略名词表(Abbreviations)第10-11页
  1. 前言第11-34页
  1.1 研究背景第11-32页
    1.1.1 叶绿体的简介第11-20页
      1.1.1.1 叶绿体的结构第11-12页
      1.1.1.2 叶绿体基因组第12-15页
      1.1.1.3 叶绿体中的蛋白第15-17页
      1.1.1.4 质体中四吡咯的代谢第17-19页
      1.1.1.5 叶绿体反向传导信号第19-20页
    1.1.2 叶绿体基因表达调控的研究进展第20-24页
      1.1.2.1 转录水平的调控第20-22页
      1.1.2.2 mRNA的剪切第22-23页
      1.1.2.3 RNA编辑第23-24页
    1.1.3 叶绿体拟核第24-27页
    1.1.4 MRL7简介第27页
    1.1.5 Frataxin的研究近况第27-31页
    1.1.6 BIFC技术简介第31-32页
  1.2 问题的提出第32页
    1.2.1 PRDA1的研究基础第32页
    1.2.2 AtFH的研究基础第32页
  1.3 研究目的及意义第32-34页
    1.3.1 PRDA1的研究目的及意义第32-33页
    1.3.2 AtFH的研究目的及意义第33-34页
  2. 材料与方法第34-42页
  2.1 材料第34-35页
    2.1.1 植物材料第34页
    2.1.2 常用试剂及主要仪器第34页
    2.1.3 常用贮存液第34-35页
  2.2 实验方法第35-42页
    2.2.1 植物的RNA提取及反转录第35页
    2.2.2 PRDA1表达谱检测第35-36页
    2.2.3 光诱导对PRDA1表达的影响第36页
    2.2.4 蛋白的亚细胞定位第36-37页
      2.2.4.1 亚细胞定位载体的构建第36页
      2.2.4.2 亚细胞定位观察第36-37页
      2.2.4.3 共定位分析第37页
    2.2.5 蛋白间互作关系的验证第37页
      2.2.5.1 BIFC载体的构建第37页
      2.2.5.2 蛋白互作的观察第37页
    2.2.6 RNA编辑的检测第37-38页
    2.2.7 PRDA1蛋白质的诱导表达与纯化第38-40页
      2.2.7.1 蛋白表达载体的构建第38页
      2.2.7.2 蛋白的诱导表达第38-39页
      2.2.7.3 菌体的超声波破碎及样品制备第39页
      2.2.7.4 蛋白质表达检测第39页
      2.2.7.5 蛋白质的纯化第39-40页
    2.2.8 AtFH基因克隆及亚细胞定位载体的构建第40页
    2.2.9 AtFH的亚细胞定位第40-41页
    2.2.10 AtFH的共定位分析第41-42页
  3. 结果分析第42-50页
  3.1 PRDA1表达谱分析第42-43页
  3.2 PRDA1受光诱导表达第43-44页
  3.3 PRDA1定位于叶绿体拟核第44-46页
  3.4 PRDA1与MRL7存在互作关系第46-47页
  3.5 质体RNA编辑分析第47页
  3.6 PRDA1蛋白表达及纯化分析第47-48页
  3.7 生物信息学预测AtFH的定位第48页
  3.8 AtFH定位于叶绿体第48-49页
  3.9 AtFH能够与MRL7-L共定位第49-50页
  4. 讨论第50-53页
  4.1 PRDA1的表达量在空间上与叶绿体发育相一致第50-51页
  4.2 AtFH可能定位于叶绿体中与铁离子螯合酶相互作用第51-53页
附录第53-57页
参考文献第57-64页
致谢第64页

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