论文目录 | |
摘要 | 第1-5页 |
Abstract | 第5-6页 |
主要英文缩写词 | 第6-9页 |
第1章 绪论 | 第9-27页 |
1.1 整合酶分子结构以及整合酶抑制剂 | 第9-12页 |
1.1.1 整合酶分子结构 | 第9-11页 |
1.1.2 整合酶的作用过程 | 第11-12页 |
1.2 整合酶抑制剂 | 第12-15页 |
1.2.1 整合酶3’加工抑制剂 | 第12-13页 |
1.2.2 链转移抑制剂 | 第13-14页 |
1.2.3 金属位点结合抑制剂 | 第14-15页 |
1.3 抗HIV药物进展 | 第15-21页 |
1.3.1 膜融合抑制剂FIs | 第15-17页 |
1.3.2 CCR5辅助受体拮抗剂 | 第17-18页 |
1.3.3 蛋白酶抑制剂 | 第18-19页 |
1.3.4 逆转录抑制剂 | 第19-20页 |
1.3.5 整合酶抑制剂 | 第20-21页 |
1.4 抗艾滋病中药研究进展 | 第21-24页 |
1.5 本课题的研究意义和方案 | 第24-27页 |
1.5.1 研究意义 | 第24页 |
1.5.2 研究内容 | 第24-25页 |
1.5.3 研究方案 | 第25-27页 |
第2章 HIV-1整合酶蛋白的表达及纯化 | 第27-43页 |
2.1 细菌和质粒 | 第27-28页 |
2.2 主要仪器 | 第28页 |
2.3 试剂 | 第28-32页 |
2.3.1 细菌培养基 | 第28-29页 |
2.3.2 SDS-PAGE电泳试剂 | 第29-30页 |
2.3.3 Westrenblot电泳试剂 | 第30-31页 |
2.3.4 蛋白纯化试剂 | 第31-32页 |
2.4 实验方法 | 第32-36页 |
2.4.1 质粒转化 | 第32页 |
2.4.2 整合酶表达 | 第32-34页 |
2.4.3 Westernblot鉴定整合酶蛋白 | 第34-35页 |
2.4.4 整合酶蛋白的纯化 | 第35页 |
2.4.5 整合酶蛋白浓度测定 | 第35-36页 |
2.5 实验结果 | 第36-41页 |
2.6 讨论 | 第41-42页 |
2.7 小结 | 第42-43页 |
第3章 中药A的活性研究 | 第43-61页 |
3.1 实验材料 | 第43-45页 |
3.1.1 细胞株 | 第43页 |
3.1.2 病毒株及蛋白 | 第43页 |
3.1.3 中药材 | 第43页 |
3.1.4 实验试剂 | 第43-45页 |
3.2 实验仪器 | 第45页 |
3.3 实验方法 | 第45-49页 |
3.3.1 中药A的渗漉提取 | 第45-46页 |
3.3.2 中药A粗提液与整合酶结合力的BiacoreSPR检测 | 第46页 |
3.3.3 中药A的粗提液细胞毒性检测 | 第46-47页 |
3.3.4 中药A粗提液的活性试验 | 第47页 |
3.3.5 中药A有效部位的富集及HPLC与HPLC-MS检测 | 第47-48页 |
3.3.6 BiacoreSPR分析洗脱分子与整合酶的结合力 | 第48页 |
3.3.7 确定洗脱分子的细胞毒性 | 第48-49页 |
3.3.8 MAGI法检测洗脱分子的活性 | 第49页 |
3.4 实验结果 | 第49-58页 |
3.4.1 粗提物及其HPLC检测结果 | 第49-51页 |
3.4.2 粗提物A的BiacoreSPR活性检测结果 | 第51页 |
3.4.3 中药A粗提液的毒性试验结果 | 第51-52页 |
3.4.4 中药A粗提物抗病毒活性实验结果 | 第52-53页 |
3.4.5 中药A富集后的有效部位及HPLC及HPLC-MS分析结果 | 第53-55页 |
3.4.6 BiacoreSPR检测洗脱液与整合酶结合结果 | 第55-56页 |
3.4.7 富集液的细胞毒性实验结果 | 第56页 |
3.4.8 有效部位的MAGI活性实验结果 | 第56-58页 |
3.5 讨论 | 第58-59页 |
3.6 小结 | 第59-61页 |
第4章 有效分子P和Q与整合酶作用分子对接研究 | 第61-67页 |
4.1 实验方法 | 第61-62页 |
4.2 实验结果 | 第62-65页 |
4.3 讨论 | 第65-66页 |
4.4 小结 | 第66-67页 |
结论 | 第67-69页 |
参考文献 | 第69-73页 |
攻读硕士学位期间发表的学术论文 | 第73-75页 |
致谢 | 第75页 |